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Eindimensionale Diffusion beschleunigt molekulare Motoren
08.05.2006 | 12:21 Uhr

Dresdner Max-Planck-Forscher entschlüsseln, auf welche Weise spezielle Motorproteine die Enden von Mikrotubuli identifizieren

Eine neuartige Bewegungsstrategie von Motorproteinen haben Wissenschaftler um Prof. Jonathon Howard und Stefan Diez am Max-Planck-Institut für Molekulare Zellbiologie und Genetik (MPI-CBG) in Dresden identifiziert. Das Protein MCAK (Mitotic Centromere Associated Kinesin) tritt - im Gegensatz zu den meisten anderen Motorproteinen, die zelluläre Lasten über weite Entfernungen entlang der Mikrotubuli transportieren - lediglich an den Enden von Mikrotubuli in Aktion und reguliert deren Länge. Die Forscher konnten nun nachweisen, dass das Protein diese Position durch eine ungerichtete, eindimensionale Diffusionbewegung entlang der Mikrotubuli selbst findet und an deren Ende dann einrastet. Diese Erkenntnisse sind wichtig für das detaillierte Verständnis zellulärer Lebensvorgänge wie Zellteilung oder Nervenzellwachstum.

Wenn Zellen sich teilen, bauen sie einen gigantischen Apparat auf, die so genannte Zellteilungsspindel. Diese besteht aus Mikrotubuli, winzigen Protein-Polymeren, die - je nach Bedarf - wie ein Gerüst auf- und abgebaut werden können und gleichsam die Schienen bilden, entlang derer Motorproteine die Chromosomenhälften mit der Erbgutinformation in die entstehenden Tochterzellen ziehen. Bisher noch unklar war die Frage, wie die Länge der Mikrotubuli eigentlich geregelt wird und auf welche Weise die daran beteiligten Proteine überhaupt die Enden der zu regulierenden Mikrotubuli erreichen.

Weiter lesen:

» Max-Planck-Gesellschaft (Pressemitteilung)


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