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Forscher des Göttinger Max-Planck-Instituts für biophysikalische Chemie haben molekularen Mechanismus eines schaltbaren fluoreszierenden Proteins aufgeklärt
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Wachsrose (Anemonia sulcata).
Bild: Richard Lockett
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Schaltbare fluoreszierende Proteine, die sich reversibel zwischen einem ‚Ein’- und einem ‚Aus’-Zustand hin und herschalten lassen, sind erst seit wenigen Jahren bekannt, versprechen aber bereits eine Vielzahl neuartiger Anwendungen von der Zellbiologie bis hin zu Datenspeicherung. In einem Kooperationsprojekt haben Göttinger Zellbiologen, Röntgenkristallografen, Photobiophysiker und Computer-Biophysiker jetzt den molekularen Mechanismus entschlüsselt, mit dem ein fluoreszierendes Protein geschaltet wird. Dieses Wissen könnte unter anderem für die optische Datenspeicherung in Proteinkristallen von Bedeutung sein.
Das fluoreszierende Protein mit der Bezeichnung asFP595 kommt in den Tentakelspitzen der Wachsrose Anemonia sulcata vor, einer Korallenart, die in den lichtdurchfluteten Flachwasserbereichen des Mittelmeers und des Nordatlantiks lebt. In den Tentakelspitzen schützt dieses Protein die darunter liegenden Gewebe der Anemone wahrscheinlich vor zu starker Sonneneinstrahlung. asFP595 absorbiert grünes Licht und strahlt anschließend rotes Fluoreszenz-Licht wieder ab. Das Protein kann durch Licht beliebig zwischen einem fluoreszierenden und einem nicht-fluoreszierenden Zustand hin- und her geschaltet werden. Es ist ein ‚molekularer Lichtschalter’.
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